ヘマグルチニン（hemagglutinin、haemagglutinin、HA）とは、インフルエンザウイルス、およびその他多くの細菌、ウイルスの表面上に存在する抗原性糖タンパク質である。ヘムアグルチニンとも表記される。ウイルスはこのヘマグルチニンの働きによって細胞に感染する。ヘマグルチニンという単語は、in vitroにおいて赤血球（hem）を固まらせて凝集体（agglutinate）を作ることから名付けられた。ヘマグルチニン（以下HA）は少なくとも16種類が存在する。これらのサブタイプはH1からH16の種類に分けられる。インフルエンザウイルスの亜型名（例：H5N1など）のHはこのHAの種類を表している（Nはノイラミニダーゼの種類を表す）。最後に発見されたH16は、最近スウェーデンとノルウェーからのユリカモメから分離された例のみである。また、グアテマラにおいてコウモリから発見されたヘマグルチニンは今まで知られているものいずれとも構造が異なるため、これをH17とすることが提案されている。H1、H2、H3の3種類はヒトインフルエンザウイルスに存在する。H5N1（トリインフルエンザ：avian flu）は極まれにヒトにも感染する可能性がある。ヒトの患者から発見されたトリインフルエンザウイルスのH5はアミノ酸配列が1つ変異していた。そのため、H5N1ウイルスのレセプター特性が変化してヒトにも感染するようになったということが発表された。この発見は通常ヒトには感染しないH5N1ウイルスがどのようにしてヒトの細胞に感染するのかを的確に説明できる。また、このH5N1ウイルスのHA抗原の変異が高い病原性の原因にもなっていることがわかった。これはプロテアーゼによる活性型への転換が容易になったためである。HAには重要な機能が2つある。HAは標的細胞表面のシアル酸に結合する。そのため、ウイルスが細胞表面から離れなくなる。ウイルスはそのまま細胞膜に包み込まれ、ウイルスを入れたままエンドソームの形で細胞内に取り込まれる。次に細胞はエンドソーム内部を酸化させ、ウイルスをリソソームに送り込んで消化しようとする。しかし、エンドソームのpHが6.0まで低下するとHAの構造は不安定になり、折りたたまれたペプチド構造が部分的に展開する。するとタンパク質で隠されていた強疎水性の部位が開放される。この融合ペプチド（fusion peptide）を、あたかも鉤のようにエンドソーム膜に挿入して固定する。さらに、HA分子の残りの部分は新しい構造（より低いpHでも安定な構造）に折りたたみ直され、融合ペプチドを引き寄せる。するとウイルス自身もエンドソーム膜に引き寄せられ、膜と融合する。その後、ウイルスのRNAは細胞質に挿入されて増殖を開始する。（PDB molecule of the month: Hemagglutinin (April 2006)も参照）HAはホモ3量体の重要な膜糖タンパク質である。シリンダーのような形をしており、長さはおよそ135 Åである。HAを構成する同一の3つのモノマーは中心部にαヘリックスを持っており、この頭部にシアル酸結合部位がある。HAのモノマーはまず前駆体が合成される。この前駆体は後にグリコシル化されて分裂され、HA1とHA2の2つのサブユニットになる。それぞれのHAモノマーは、膜にくっ付いた長いヘリックス鎖で構成されている。

出典:wikipedia