乳酸脱水素酵素（にゅうさんだっすいそこうそ、 : LDH）は、植物および動物を含む多くの生物に存在する酵素である。逸脱酵素として知られ、医学の分野では重要な臨床検査項目のひとつである。乳酸脱水素酵素には4種の異なる種が存在する。2種はシトクロムc依存型で、それぞれ-乳酸（D-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム):）、または、-乳酸（L-乳酸デヒドロゲナーゼ (シトクロム):）に作用する。残りの2種はNAD(P)-依存型酵素で、それぞれ-乳酸（D-乳酸デヒドロゲナーゼ:）、または、-乳酸（L-乳酸デヒドロゲナーゼ:）に作用する。本稿では主にNAD(P)-依存型 -乳酸脱水素酵素について述べる。乳酸脱水素酵素は乳酸とピルビン酸との相互変換を触媒する。そのとき、NADHとNADの相互変換も同時に起こる。ピルビン酸の乳酸への変換は、酸素が欠乏または供給不足のとき（嫌気呼吸時）に起こる解糖系の最終反応である。この逆反応が肝臓のコリ回路において行われる。乳酸の濃度が高くなると酵素はフィードバック抑制を示し、ピルビン酸の乳酸への変換率が減少する。ほとんどの組織や臓器に分布する酵素で、分子量13.5万の心筋型のH(B)と、骨格筋型のM(A)と称される2種類のサブユニットから成る4量体である。また嫌気的なM型と好気的なH型の4量体であり、嫌気性解糖系の最終段階である乳酸 ⇔ ピルビン酸の反応を触媒する酵素である。生体内では肝臓、心筋、骨格筋、脾臓、腎臓などに分布をしている。また、細胞内では細胞質基質に存在している。LDHは逸脱酵素として知られ、臨床検査では重要な検査項目のひとつである。血中濃度の上昇はAST、ALTなどとともに肝障害を示唆する。ただ、それ以外の面では心筋梗塞、溶血、感染症などでも上昇がみられ非常に非特異的であるため診断の参考としての有用性はあまり高くない。ただし、単独で上昇しているとしたら悪性リンパ腫をはじめとした悪性腫瘍がかくれている可能性を考えるべきである。総じて、スクリーニング（精密検査必要者のふるい分け）のための検査項目と言える。LDHの中には5種類のアイソザイム（働きが同等で構造の違う酵素）が存在するため、精査の際にはこの内訳を分析することが臨床上有意義となる場合がある。

出典:wikipedia